Физико-химические свойства белков. Уровни организации белковых молекул
Полимеры. %0%от сухого вещества клетки (всегда С, Н, О2, азот, почти всегда сера).
Большая молярная масса. Структурная единица-аминокислота. Белки-полипептиды. Каждая белковая молекула характеризуется определенной последовательностью аминокислот, которая определяется структурой гена, кодирующего данный белок.
Боагодаря наличию амино- и карбоксильных групп белкиобладают амфотерными свойствами. Для каждого белка существует значение рН, при котором суммарный электрический заряд=0 –изоэлектрическая точка (значение рН определяется числом его моногенных групп и величиной константы ионизации). рН примерно=5, 5
Гидратация-связывание диполей воды с ионами и полярными группами аминокислот.
Денатурация-потеря наитивных свойств белка из за нарушения химических связей.
1. Простые белки:
-
протамины и гистоны-в ядрах сперматозоидов у рыб и птиц (повышенное содержание АК, особенно аргенин)
-альбумины – животные и растительные ткани, белок яиц, сыворотка крови, молоко, семена растений.
-глобулины – глобулярные белки, растворимы в слабых растворах нейтральных солей, разбавленных в кислотах и щелочах. Обуславливают буферную емкость цитоплазмы, плазмы крови и иммунные свойства организма (не растворим в воде)
-глютеины, проламины – семена злаков, зеленые части растений (растворяются в разбавленных растворах щелочей) , высокое содержание глутаминовой кислоты и наличие лизина.
-протеноиды – белки опорных клеток, фибриллярный коллаген, кератин.
2. Сложные белки:
-хромопротеины – содержат окрашенные простатические группы:
А) гемопротеины (содержатжелезо) -цитохромы, некоторые ферменты (каталаза, пероксидаза) , гемоглобин, миоглобин
Б) дыхательные пигменты крови-гемеритрины
В) флавопротеиды – переночсики электронов, важная роль в ОВ реакциях.
-гликопротеины – почти во всех тканях, в жидкостях животных. Содержат обычный набор АК с преобладанием серина и треонина.
Муцины-секреты слизистых желез
Мукоиды-входит в состав опорных тканей
Многие белки плазмы крови, групповые свойства крови, некотоые ферменты и гормоны.
-липопротеины – комплекс белков и липидов (биологическая мембрана)
-фосфопротеины – входи фосфорная группа, присоединяется к АК-остаткам. Обычно к ферментам через остаток серина и треонина.
-металлопротеины – ферментативное дыхание (в составе микроэлемнов) , в гормонах
-нуклеопротеины – комплексы НК с белками. Состоит из основания и углеродного компонента:сахара, рибозы иди дизоксирибозы.
Функции:
1. каталитическая-катализируют протекание химических реакций.
2. защитная – основную функцию защиты выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез белков-антител.
3. структурная-основное вещество хрящей, костей, кожи.
4. регуляторная-многие гормоны-белковой природы
5. поддержание коллоидно-осмотического давления и кислотно-щелочного равновесия
6. гомеостаз
7. энергетическая (АТФ)
8. транспотр-гемоглобин
Уровни организации:
Первичная структура-линейная последовательность АК-остатков в полипептидной цепи.
Вторичная структура-пространственная структура, образующаяся в результате укладки полипептидной цепи определенным образом:
α-спираль –водородные связи между NH-на одном витке и СО-на другом.
β-спираль-водородные связи между параллельными слоями
Хотя эти связи не очень прочные, их много→прочная связь
Третичная структура-трухмерная структура, образуется за счет взаимодействия между радикалами АК, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи. Гидрофобные радикалы внутри глобулы, гидрофильные-на поверхности (определяют растворимость в воде)
Четвертичная структура-характерна для сложных белков, состоит из 2 и более полипептидных цепей, не связанных ковалентными связями, а также для белков, содержащих небелковые компоненты. Под 4 структурой понимается пространственное расположение этих компонентов.